• Məqalə formatı: Məqalə A4 formatında, 14 ölçüdə, 1,5 sətirarası məsafə ilə Times New Roman şriftlə yazılmalı, səhifənin aşağı, yuxarı, sağ-sol tərəflərində 2 sm boş məsafə buraxılmalıdır.
• Məqalənin həcmi: 7-25 səhifə arası olmalıdır.
• Müəllif: Müəllifin adı və soyadı (məs.: Xəlil Kələntər), çalışdığı müəssisənin adı tam şəkildə, elmi dərəcəsi, elektron poçt ünvanı və telefon nömrəsi məqalənin başlığından əvvəl sağ tərəfdə yazılmalıdır. Təhsilini davam etdirən müəllif, təhsil pilləsinə uyğun olaraq, bakalavriat, magistrant və ya doktorant olduğunu qeyd etməlidir. Hazırda təhsil almayan və çalışmayan müəllif yalnız yaşadığı şəhər və ölkə adını qeyd etməlidir.
• Xülasə: 150-250 sözdən ibarət olmaqla ingilis dilində yazılmalıdır.
• Açar sözlər: 5 sözdən az olmayaraq ingilis dilində yazılmalıdır.
• Giriş
• Tədqiqat
• Nəticə
• Ədəbiyyat: Ədəbiyyat siyahısı 12 mənbədən az olmayaraq, ingilis dilində, əlifba sırasına uyğun olaraq yazılmalıdır. 
• Kitaba istinad: Müəllifin soyadı, adının baş hərfi, mötərizə içində kitabın nəşr ili, adı (kursivlə) və nəşriyyatın adı ardıcıllıqla qeyd olunmalıdır.
  Nümunə: Sadıqov, Ə. (2017). Fövqəladə halların idarə edilməsi problemlərinin həlli üçün modellər və texnologiyalar. 
• Jurnala istinad: Müəllifin soyadı, adının baş hərfi, mötərizə içində məqalənin nəşr ili, adı, jurnalın adı (kursivlə), cild (nömrə), səhifə aralığı və məqalənin DOI kodu varsa, ardıcıllıqla qeyd olunmalıdır. 
  Nümunə: Eyyubov, R. (2024). İnformasiya təhlükəsizliyi nəzəriyyəsinin əsas müddəaları və təhlükəsizlik  hücumlarının təsnifatı.
  Elmi İş, 18(06), 146-153. https://doi.org/10.36719/2663-4619/103/146-153
• İnternet resursuna istinad: Müəllifin soyadı, adının baş hərfi, mötərizə içində məqalənin nəşr ili, gün, ay, məqalə adı (kursivlə), veb-sayt adı və URL ardıcıllıqla qeyd olunmalıdır. 
  Nümunə: Babayev, Ş. (2023, 30 avqust). Dənəvər materialların dozalaşdırılması üçün qurğuların işlənməsi və tətbiqi. Aem.az. https://test.aem.az/index.php?newsid=3238
• Tərtibçi müəllif tərəfindən hazırlanan kitaba istinad: Tərtibçinin soyadı, adının baş hərfi, mötərizə içində “tərtibçi” sözü, nəşr ili, kitabın adı (kursivlə) və nəşriyyat adı ardıcıllıqla qeyd olunmalıdır. 
  Nümunə: Cəlalov, Q. (tərtibçi). (2012). Stressli gərginlikli məsaməli mühitdə maye filtrasiyası proseslərinin modelləşməsi. Çaşıoğlu.
  Məqalə daxilində istinadlar iki formada yazılmalıdır: mənbəyə ümumi olaraq istinad edilərsə, səhifə nömrəsi göstərilmədən (məs.: Kələntər, 2018), xüsusi olaraq bir səhifəyə istinad edilərsə, səhifə nömrəsi göstərilməklə (məs.: Kələntər, 2018, s. 55).

HAQQINDA

“Texnologiya Tədqiqatları” beynəlxalq elmi jurnal texnika elmləri üzrə yüksək keyfiyyətli tədqiqat işlərini dərc edən resenziyalı elmi nəşrdir. Jurnal 2024-cü ildə Beynəlxalq ISSN Mərkəzində (e-XXXX-XXXX) qeydiyyata alınmış və həmin ildən fəaliyyətə başlamışdır. Akademik nəşr sahəsində beynəlxalq standartlara uyğun olaraq fəaliyyət göstərən jurnal, alimlərə və tədqiqatçılara elmi tədqiqatlarını qlobal miqyasda yaymaq imkanı yaradır. 

Jurnal beynəlxalq nəşriyyat normalarına və etik qaydalara uyğun fəaliyyət göstərir, ciddi ekspert rəyinin və redaksiyadaxili proseslərin düzgün təşkilini təmin edir, eyni zamanda yeni tədqiqatlara çıxış imkanlarını artıraraq elmi tərəqqinin inkişafını dəstəkləyir.

“Texnologiya Tədqiqatları” beynəlxalq elmi jurnal tədqiqatların qlobal ictimaiyyət üçün sərbəst şəkildə əlçatanlığını təmin edərək açıq giriş siyasətinə uyğun fəaliyyət göstərir. Jurnalda yayımlanan hər bir məqaləyə unikal DOI (Digital Object Identifier) təyin edilir. Bu sistematik identifikator məqalələrin elmi mühitdə tanınmasını və əlçatanlığını təmin edir.

Yayımçı:     Azərbaycan Elm Mərkəzi

                   e-ISSN: XXXX-XXXX

                   DOI: 10.36719

Əlaqə:        technology@aem.az 

https://doi.org/10.36719/2663-4619/106/45-52

Gulyaz Najafova

French-Azerbaijani University (UFAZ) under the 

Azerbaijan State Oil and Industry University

Ph. D. student

gulyaz.najafova@ufaz.az

Gulshan Aghayeva 

Scientific Research Institute of Physics Problems 

at Baku State University

gulshen@mail.ru

Molecular Mechanics Simulation and Ftir Spectrocopy Optimization of Secondary Structure of Aβ (25-35) Peptide

Abstract

In this study, we probed the secondary structure of a soluble Aβ (25-35) peptide in water solution by applying a molecular mechanics method as well as infrared spectroscopy. We have used Fourier Transformed Infrared Spectroscopy (FTIR) to examine the secondary structure of this peptide. The amide I bands of Ab (25-35) obtained from transmission-FTIR spectra consists of one main band at 1658 cm^-1, at both concentrations used (200 mM and 1 mM). This band shows us that Ab (25-35) in aqueous solution was mostly organized into a a-helical structure (48 %). The contribution of the unordered structure was found to be about 12 %. The proportion of b-sheet and b-turn structures are slightly lower, 12-15 % and 13-14 %, respectively for both concentrations. FTIR spectra of the peptide in water solution (100 µM) after incubation for 12h showed Aβ peptide conformation is critically dependent on the environmental conditions used. The simulation approach reveals that the C-terminal octapeptide of this molecule preferably adopts an α-helical structure, while the N-terminal tripeptide may exist as a β-turn and unordered structures.

Keywords: Alzheimer’s amyloid-β (25-35) peptide, molecular mechanics method, Fourier Transformed Infrared Spectroscopy (FTIR), secondary structure, alpha-helix formation

Gülyaz Nəcəfova

Azərbaycan Dövlət Neft və Sənaye Universiteti nəzdindəki

 Fransa-Azərbaycan Universiteti (UFAZ)

doktorant

gulyaz.najafova@ufaz.az

Gülşən Ağayeva

Bakı Dövlət Universitetinin nəzdində "Fizika problemləri" 

Elmi Tədqiqat İnstitutu

gulshen@mail.ru

Alzheimerin amiloid-β (25-35) peptidi, molekulyar mexanika metodu, 

Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiya (FTIR), 

ikincil struktur, alfa-spiral formalaşması

Xülasə

Bu tədqiqatda biz Aβ (25-35) peptidinin su məhlulunda həll olunan ikincil strukturunu molekulyar mexanika metodu və infraqırmızı spektroskopiya tətbiq edərək araşdırdıq. Peptidin ikincil strukturunu öyrənmək üçün Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiyadan (FTIR) istifadə etdik. Transmissiya-FTIR spektrlərindən əldə edilən Aβ (25-35) peptidinin amidi I zolaqları hər iki istifadə olunan konsentrasiyada (200 µM və 1 mM) 1658 sm^-1-də yerləşən bir əsas zolaqdan ibarətdir. Bu zolaq bizə göstərir ki, Aβ (25-35) su məhlulunda əsasən α-spiral strukturda təşkil olunmuşdur (48 %). Sərbəst strukturun payı təxminən 12 % olaraq müəyyən edilmişdir. Həm β-vərəq, həm də β-burulma strukturlarının nisbəti hər iki konsentrasiya üçün müvafiq olaraq bir qədər aşağıdır, 12-15 % və 13-14 %. 12 saatlıq inkubasiyadan sonra su məhlulunda (100 µM) olan peptidin FTIR spektrləri göstərdi ki, Aβ peptidinin konformasiyası istifadə olunan ətraf mühit şəraitindən kritik dərəcədə asılıdır. Simulyasiya yanaşması göstərir ki, bu molekulun C-terminal oktapeptidi α-spiral strukturunu üstünlük təşkil edir, halbuki N-terminal tripeptidi β-burulma və sərbəst strukturlar kimi mövcud ola bilər.

Açar sözlər: Alzheimerin amiloid-β (25-35) peptidi, molekulyar mexanika metodu, Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiya (FTIR), ikincil struktur, alfa-spiral formalaşması

İÇİNDƏKİLƏR: